Biacoreで相互作用を研究するためには、相互作用の一方の分子（リガンド）をセンサーチップ表面に固定化します。固定化法にはリガンドをセンサー表面に直接カップリングする方法、または表面に予めカップリングされたキャプチャー分子を介した間接的な捕捉法のいずれかで行います。

豊富な種類のセンサーチップを取り揃えていますので、固定化する分子の種類および解析の内容によって最適なセンサーチップを選択することができます。

コンピューターのマウスをサークル上に移動すると、それぞれのセンサーチップの詳しい情報をご覧になれます。

Biacoreで相互作用を研究するためには、相互作用の一方の分子（リガンド）をセンサーチップ表面に固定化します。固定化法にはリガンドをセンサー表面に直接カップリングする方法、または表面に予めカップリングされたキャプチャー分子を介した間接的な捕捉法のいずれかで行います。

豊富な種類のセンサーチップを取り揃えていますので、固定化する分子の種類および解析の内容によって最適なセンサーチップを選択することができます。

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この表はBiacoreシステム発売以来様々なタンパク質相互作用を研究してこられた多くの研究者の皆様の経験に基づいて作成されました。

タンパク質相互作用は、リガンド分子を固定化したセンサーチップ表面にサンプルをインジェクショトしてモニタリングします。インジェクション後、結合した分子を選択的に解離させてセンサー表面を再生します。再生用バッファーは、固定化されたリガンド分子の結合特性に影響を与えることなく、結合分子を完全に解離できるよう条件を至適化することが重要です。

リガンド分子の固定化量は、アッセイの種類によって調整する必要があります。一般的に濃度測定および特異性解析の場合には固定化量が多い方がよく、一方、カイネティクス解析では固定化量をなるべく低くすることをお薦めします。